免疫球蛋白的基本结构

免疫球蛋白基本结构是四条肽链组成的对称结构，由两条重链和两条轻链通过链间二硫键连接成“Y”字形，重链分μ、δ、γ、α、ε链对应不同免疫球蛋白，轻链有κ和λ链；可变区是重链和轻链近N端变化大的区域，共同组成抗原结合部位，互补决定区是结合抗原关键部位；恒定区是近C端氨基酸序列稳定区域，不同免疫球蛋白重链恒定区功能区数量不同，有结合补体、与细胞表面Fc受体结合等功能。

重链和轻链：由两条相同的重链（heavychain，H链）和两条相同的轻链（lightchain，L链）通过链间二硫键连接而成，呈“Y”字形。重链分子量约为50-75kDa，轻链分子量约为25kDa。根据重链恒定区氨基酸组成和排列顺序的不同，可将重链分为μ链、δ链、γ链、α链和ε链，对应的免疫球蛋白分别为IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。轻链有κ链和λ链两种类型，人体内免疫球蛋白轻链以κ链为主，约占60%，λ链约占40%。

可变区和恒定区：

可变区（V区）：重链和轻链近N端约110个氨基酸序列的变化很大，称为可变区。重链可变区（VH）和轻链可变区（VL）共同组成抗原结合部位，决定了免疫球蛋白识别抗原的特异性。不同B细胞克隆产生的免疫球蛋白V区氨基酸序列不同，主要是由于VL和VH中互补决定区（CDR）的氨基酸组成、排列顺序和构型不同所致，CDR是免疫球蛋白与抗原特异性结合的关键部位，一般CDR1、CDR2主要由模板基因决定，CDR3受抗原影响更大，多样性更高。

恒定区（C区）：重链和轻链近C端氨基酸序列相对稳定，称为恒定区。IgG、IgA和IgD的重链恒定区由3个功能区组成，分别为CH1、CH2、CH3；IgM和IgE的重链恒定区由4个功能区组成，多了一个CH4。恒定区具有多种功能，例如IgG的CH2功能区具有结合补体的作用，参与补体激活经典途径；IgG的CH3功能区能与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、B细胞和NK细胞表面的Fc受体结合，发挥调理作用、ADCC（抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用）等功能。